В чем состоит положительное значение денатурации белков в процессе приготовления пищи?

В чем состоит положительное значение денатурации белков в процессе приготовления пищи?

Происходящее при денатурации превращение компактной молекулы в беспорядочный клубок облегчает доступ протеолитических ферментов к пептидным связям, разрыв которых они катализируют. Поэтому денатурированные белки легче расщепляются ферментами, чем нативные.

Особое значение приобретают температурные воздействия на белки пищевых продуктов. При термической обработке продуктов белки денатурируют, а усвояемость белков пищевых продуктов после определенных режимов тепловой обработки повышается.

Какие цветные реакции на белки вам известны? Коротко опишите механизм процесса каждой из них.

Биуретовая реакция на пептидную связь

В основе ее лежит способность пептидных связей (-CO-NH-) образовывать с сульфатом меди в щелочной среде окрашенные комплексные соединения, интенсивность окраски которых зависит от длины полипептидной цепи. Раствор белка дает сине-фиолетовое окрашивание.

Реактивы:

1) яичный белок, 1% раствор

2) NaOH, 10% раствор;

3) Cu(OH)2, 1% раствор

Ход определения. В пробирку вносят 5 капель раствор яичного белка, 3 капли NaOH, 1 каплю Cu(OH)2, перемешивают. Содержимое пробирки приобретает сине-фиолетовое окрашивание.

Ксантопротеиновая реакция

При добавлении к раствору белка концентрированной азотной кислоты и нагревании появляется желтое окрашивание, переходящее в присутствии щелочи в оранжевое. Сущность реакции состоит в нитровании бензольного кольца циклических аминокислот азотной кислотой с образованием нитросоединений, выпадающих в осадок. Реакция выявляет наличие в белке циклических аминокислот.

Реактивы:

1) яичный белок, 1% раствор;

2) концентрированная азотная кислота;

3) NaOH,10% раствор.

Ход определения. К 5 каплям раствора яичного белка добавляют 3 капли азотной кислоты и (осторожно!) нагревают. Появляется осадок желтого цвета. После охлаждения добавляют (желательно на осадок) 10 капель NaOH, появляется оранжевое окрашивание.

Аминокислоты, содержащие сульфгидрильные группы - SH, подвергаются щелочному гидролизу с образованием сульфида натрия Na2S. Последний, взаимодействуя с плюмбитом натрия (образуется в ходе реакции между ацетатом свинца и NaOH), образует осадок сульфида свинца PbS черного или бурого цвета.

Реакция Фоля

Аминокислоты, содержащие сульфгидрильные группы - SH, подвергаются щелочному гидролизу с образованием сульфида натрия Na2S. Последний, взаимодействуя с плюмбитом натрия (образуется в ходе реакции между ацетатом свинца и NaOH), образует осадок сульфида свинца PbS черного или бурого цвета.

Реактивы:

1) яичный белок, 1% раствор;

2) реактив Фоля (к 5% раствору ацетата свинца прибавляют равный объем 30% раствора NaOH до растворения образовавшегося осадка).

Ход определения. К 5 каплям раствора белка прибавляют 5 капель реактива Фоля и кипятят 2-3 мин. После отстаивания 1-2 мин. появляется черный или бурый осадок.

Какие факторы вызывают осаждение белка из раствора?

Используя различные условия и реагенты, можно лишить частицы белка заряда и разрушить их гидратную оболочку, при этом происходит осаждение белка.

В большинстве случаев осаждение белка сопровождается его денатурацией. Глубина денатурации белка может быть различной, она зависит от природы белка, характера реагента и времени его воздействия. В связи с этим осаждение может быть обратимым и необратимым.

Что такое «обратимое» и «необратимое» осаждение?

Глубина денатурации белка может быть различной, она зависит от природы белка, характера реагента и времени его воздействия. В связи с этим осаждение может быть обратимым и необратимым. При обратимом осаждении не происходит глубоких изменений белка, так что осадок можно повторно растворить в первоначальном растворителе.

При необратимом осаждении белок претерпевает глубокие изменения – нарушаются не только четвертичная и третичная, но и зачастую и вторичная структура белковой молекулы

В чем состоит положительное значение денатурации белков в процессе приготовления пищи?

Происходящее при денатурации превращение компактной молекулы в беспорядочный клубок облегчает доступ протеолитических ферментов к пептидным связям, разрыв которых они катализируют. Поэтому денатурированные белки легче расщепляются ферментами, чем нативные.

Особое значение приобретают температурные воздействия на белки пищевых продуктов. При термической обработке продуктов белки денатурируют, а усвояемость белков пищевых продуктов после определенных режимов тепловой обработки повышается.