Молекулярно-генетический уровень

МОЛЕКУЛЯРНО-ГЕНЕТИЧЕСКИЙ УРОВЕНЬ

Б Е Л К И

  Вступление

Означении белков говорит следующий факт: Нобелевская премия по химии за 2002 год (США, Япония, Швейцария) была присуждена за биохимический анализ протеинов.

   Белки – протеины (от греч. protos) – первый, главный.

Состав и строение молекул

   Белки – природные биополимеры (какие?), мономерами которых являются аминокислоты.

  Аминокислоты – химические соединения, в состав которых входят:

ü аминогруппа (NH₂) – основные свойства

ü карбоксильная группа (СООН) – кислотные свойства

ü радикалы (различные группировки), которые определяют специфику молекул аминокислот.

  При взаимодействии двух аминокислот выделяется Н₂О и образуется пептидная связь:

NH ₂ – СН – СООН + NH ₂ – СН – СООН → NH ₂ – СН – СО – NH – СН - СООН

R ₁                                             R ₂ R ₁ R ₂

Д и п е п т и д

  В одной молекуле белка может быть от нескольких (вазопрессин – 9) до тысячи и болееаминокислотных остатков. Молекулярная масса одной аминокислоты (в среднем) около 100, поэтому молекулярная масса белка может быть от 1000 до нескольких миллионов.

Аминокислоты обладают следующими свойствами:

ü амфотерны

ü растворимы в воде

ü нерастворимы в органических соединениях.

   В состав белков входят ЗАМЕНИМЫЕ И НЕЗАМЕНИМЫЕ (триптофан, фенилаланин, лейцин, валин, лизин, метионин, треонин) аминокислоты. Всего около 20 различных аминокислот определяют разнообразие белковых молекул.

Структуры белковой молекулы

Первичная – строго определенная последовательность чередования аминокислотных остатков в молекуле (полипептид); связь – ковалентная (пептидная).

Вторичная – (1951) - «винтовая спираль» - между пептидными группами одной цепи образуются водородные связи(1-4 аминокислотные остатки). Радикалы в образовании структуры участия не принимают.

Третичная – тип укладки молекулы в пространстве:

· глобулярная форма (шаровидная) (гемоглобин, глобулин, каталаза и др.);

· фибриллярная (нитевидная) (коллаген, миозин, фиброин, кератин и др.).

Третичная структура образована связями: ковалентными (пептиды), дисульфидными (за счёт чего?), водородными и ионными (полярные) и гидрофобными (неполярными). Перечисленные связи определяют объем молекулы, придают ей устойчивость. БЕЛОК КАК МОЛЕКУЛА начинает функционировать с трехмерной конфигурации – структуры.

Четвертичная – несколько пептидных цепей (субъединиц) образуют в пространстве единый комплекс. Каждая субъединица, в свою очередь, трехмерна.

                 Характеристика белковых молекул

Белок	Мол. масса	Число А	Число субъед.
Рибонуклеаза Гемоглобин	12640   6450	124      574	1          4
Вирус (ВТМ)	ок.40 млн.	ок.33650	2130

Свойства белков

1.Взимодействие с различными веществами (за счет радикалов)

  2.Растворимость в воде (образующиеся растворы устойчивы)

  3.Способность к набуханию (коллоидные свойства, вязкость)

  4.Денатурация – любые изменения природной структуры молекулы белка, не сопровождающиеся разрывом химических связей между аминокислотами. При этом происходит разворачивание белковой молекулы. К факторам денатурации относятся: физические (температура, давление), химические, механические и др.

    Ренатурация – процесс обратный денатурации, связанный с восстановлением структуры белковой молекулы.

    3. Классификация белков

По одной из классификаций белки делятся на две группы:

1. Простые (протеины) – при их гидролизе образуются только аминокислоты. К ним относятся: гистоны (входят в состав н.к.), альбумины (яичный белок), глобулины (антитела) и др.

Сложные (протеиды) – при гидролизе кроме аминокислот образуются другие вещества. К ним относятся: гликопротеиды, липопротеиды, металлопротииды и др. Часть из них входит в состав плазмы крови.

Функции белков

Белки в клетке выполняют множество различных функций:

Ферментативная (биокатализаторы). «Все ферменты – белки, но не все белки – ферменты» (каталаза, полимеразы и др.)

2. Структурная – обязательные компоненты клеточной мембраны (периферические, пронизывающие и др.)

3. Гормональная – регуляторная (инсулин)

4. Двигательная или сократительная - все формы движения связаны с белками (миозин, актин и др.)

5. Запасающая – яичный альбумин, казеин молока и др.

6. Защитная – антитела – глобулины; фибриноген – белок крови, принимающий участие в свертывании крови; коллаген – основа кожи; кератин – волосяной покров и др.

7. Энергетическая – при расщеплении 1 г. белка выделяется 17 кДж.

8. Опорная (белки входят в состав сухожилий, костей и т.п.)

9. Токсическая – часть белков – яды: змеиный яд, дифтерийный токсин.

Заключение

Презентация «Белки»

                                   Ф Е Р М Е Н Т Ы

      Вступление

       Открытие ферментов – 1815 год

       «Ферменты» - «возбудители жизни» - биокатализаторы

       «Ферменты» - от латин. «закваска».

Все ферменты – белки. В процессе гидролиза(?) они расщепляются до аминокислот. Изучение структуры ферментов стало возможным после получения ферментов пепсина и уреазы. В настоящее время синтезировано множество ферментов. Среди первых были: рибонуклеаза (124А), лизоцим (119 А) и др.

Механизм действия ферментов

Классификация ферментов

  По международной классификации (с 1961 г.) выделяют 6 классов ферментов по типу реакций (класс → подкласс → группа → номер):

· гидролазы (расщепление с участием воды: АВ+НОН=АОН+ВН)

· изомеразы (взаимопревращения)

· оксиредуктазы (окислительно-восстановительные реакции)

· лигазы (синтез и расщепление макроэргических связей) и др.

Заключение

МОЛЕКУЛЯРНО-ГЕНЕТИЧЕСКИЙ УРОВЕНЬ

Б Е Л К И

  Вступление