Св-ва ферментов как биокатализаторов

Общим св-вом всех ферментов является их способность ускорять ход р-ии – их каталитическая активность

Скорость ферментативной р-ии измеряют:

1. По убыли субстрата

2. По приросту продукта р-ии за единицу времени

Абсолютное количество фермента в том или ином биологическом материале определить практически невозможно, поэтому для количественной характеристики активности фермента обычно используют условные единицы  

За единицу фермента (Е) принимают такое его количество в исследуемом объекте, которое катализирует превращение одного микромоля субстрата за одну минуту

Обычно расчет ведется на 1 грамм ткани или на один миллилитр исследуемой биологической жидкости, т.е. международная единица – это количество превращенного субстрата деленное на навеску ткали и умноженное на время инкубации.

С этой целью используется еще одна единица – катал - количество фермента, которое обеспечивает превращение 1 моля субстрата в 1 секунду.

2 св-во фермента:

Специфичность действия – способность катализировать вполне определенные р-ии.

Все ферменты обладают высокой специфичностью действия, эта специфичность обусловлена принципом комплементарности, которая реализуется при взаимодействии субстрата с активным центром фермента

Пространственная структура фермента – динамична, и в процессе взаимодействия фермента с субстратом она претерпевает изменения, которая регистрируется современными методами исследования

Структура активного центра лишь приблизительно комплементарна структуре субстрата, полная подгонка осуществляется в ходе образования фермент-субстратного комплекса

В ходе этой подгонки изменяется структура акт центра и структура субстрата

Данная концепция получила название: Теория индуцированного соответствия Кошланда

Ферменты различаются по уровню своей специфичности, есть ферменты, которые обладают абсолютной специфичностью, т.е. они катализируют только одну р-ию одного определенного соединения

Например: Действие аргининазы которая катализирует расщепление аргинина на оргинин и мочевину

Фермент уреаза – расщепляет мочевину на CO2 и аммиак

Карбоангидраза – катализирует р-ю расщепления угольной к-ты на СО2 и воду

Большая часть ферментов обладают относительной специфичностью действия, т.е. они способны катализировать превращение нескольких субстратов. Обычно в структуре таких субстратов есть единый тип химическойсвязи, который подвергается перестройке в ходе р-ии

Ферменты протеиназы – ферменты, расщепляющие белки:

Пепсин расщиплет пептидную связь, образованную с участием аминогруппы ароматической АК (фенилаланин, тирозин, триптофан)

Трипсин катализирует гидролитическим путем расщепление пептидной связи, образованной с участием карбоксильной группы лизина и аргинина, за исключением случаев, когда она не следует за пролином

α-амилаза катализирует расщеплениеα1,4гликозидной связи 3 полимеров: амилаза, амилопектине, гликогене

Ферменты обладают стереоспецифичностью, т.е. они катализируют р-ии с участием лишь одного из стереоизомеров только одного из стереоизомеров, в основе лежит многоцентровое взаимодействие активного центра фермента с комплементарным ему субстратом, что и позволяет активному центру различать стереоизомеры

Например:

Оксидаза АК D-ряда катализирует окислительное дезаминирование только D-стереоизомеров АК

Оксидаза АК L-ряда катализирует окислительное дезаминирование только L-стереоизомеров АК

Исключение – ферменты из класса изомераз, эти ферменты катализируют изомеризацию соединений D-ряда с соединения L-ряда или ускоряют взаимное превращение цис и транс-изомеров, т.е. действуют на оба стереоизомера