Выделяют разделы биохимии в зависимости от объекта изучения: биохимия животных, микроорганизмов, растений, человека, клиническая биохимия и т.д.

Основные задачи биохимии:

1. изучение процессов биокатализа;

2. изучение строения и функций нуклеиновых кислот;

3. изучение молекулярных механизмов наследственности;

4. изучение строения, обмена белков;

5. изучение превращения углеводов;

6. изучение процессов обмена липидов;

7. изучение роли биорегуляторов (гормоны, нейромедиаторы);

Изучение роли витаминов и минеральных веществ.

Значение БХ для медицины:

1. необходима для понимания сущности заболевания (патогенеза), его механизма. Пр.: сахарный диабет в результате недостатка инсулина, атеросклероз – нарушение обмена липопротеинов, опухолевый рост – функционирование онкогенов;

2. необходима для диагностики заболеваний. Пр.: биохимический анализ крови, мочи. Определяется:

а) количество субстрата (уровень метаболита);

б) активность фермента;

в) количество биорегуляторов (гормонов и нейропептидов);

В диагностике заболеваний используются различные методы: радио-иммуный анализ, иммуно-ферментный анализ, введение ДНК-зондов для выявления чужеродной ДНК, дефектов ДНК, онкогенов. Также позволяет выявить предрасположенность к заболеваниям;

3. разработка новых лекарственных препаратов;

Необходима для профилактики заболеваний. Пр.: рахит – в результате недостатка витамина D, цинга – витамина С.

Белки и их биологическая роль

Белок (протеины) – protos – предшествующий всему, первичный, наиглавнейший, определяющий всё остальное.

Белки – это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых в цепи с помощью пептидных связей и имеющих сложную структурную организацию.

Основные отличительные признаки белков:

1. содержат азота больше, чем другие вещества (16%). Так, 1г азота содержится в 6,25г белка;

2. состоят из альфа-аминокислот L-ряда;

3. наличие пептидных связей;

4. большая молекулярная масса (от 4-5 тыс. дальтон до нескольких млн.);

5. имеют сложную структурную организацию;

6. белки составляют 25% сырой ткани и 45-50% сухой ткани.

Биологическая роль белков:

1. каталитическая (выполняют ферменты);

2. структурная, т.е. белки являются основным компонентом клеточных структур;

3. регуляторная (выполняют белки-гормоны);

4. рецепторная, т.е. рецепторы клеточных мембран имеют белковую природу;

5. транспортная – белки участвуют в транспорте липидов, токсических веществ, кислорода и т.д.;

6. опорная – выполняет белок коллаген;

7. энергетическая. Заключается в том, что при окислении 1г белка выделяется 17,6 кДж (4,1ккал) энергии;

8. сократительная – её выполняют белки актин и миозин;

9. генно-регуляторная – её выполняют белки гистоны, участвуя в регуляции репликации;

10. имуннологическая – её выполняют белки антитела;

11. гемостатическая – участвуют в свёртывании крови, препятствуют кровотечению;

12. антитоксическая, т.е. белки связывают многие токсические вещества (особенно соли тяжёлых металлов) и препятствуют развитию интоксикации в организме.

Физико-химические свойства белков:

Структура белка определяет его свойства. Существует несколько групп свойств.

I. Электрохимические свойства белков:

1. белки - амфотерные полиэлектролиты (амфолиты). Это достигается за счет наличия концевых СОО^- и NH₃⁺ групп, а также ионогенных групп боковых радикалов (ГЛУ, АСП, ЛИЗ, АРГ, ГИС)

2. буферность белков (поддержка рН среды). При физиологических значениях рН буферные свойства ограничены и обусловлены наличием кислотных и основных групп. Наибольшим буферным действием обладает гистидин, которого много в гемоглобине, за счет чего последний является мощным буфером крови;

3. наличие заряда в белковой молекуле. Обусловлено соотношением кислых и основных АК, а также ионизацией бокового радикала. Степень ионизации зависит от рН среды. Так, если среда кислая, то ионизация СООН групп заторможена и белок приобретает «+» заряд. В щелочной среде заторможена ионизация NH₂ групп и белок заряжается «--».

Изоэлектрическое состояние белка наступает, когда заряд белковой молекулы равен 0, а рН среды, при котором белок находится в изоэлектрическом состоянии, называется изоэлектрической точкой (рI). Она определяется соотношением кислых и основных радикалов. У большей части белков цитоплазмы рI меньше 7, т.е. эти белки кислые; у ядерных белков больше 7, т.е. они основные.

Наличие заряда используется для разделения белков с помощью электрофореза – движения белков в электрическом поле. Наличие заряда обусловливает устойчивость в растворе. В изоэлектрическом состоянии белки наименее устойчивы и выпадают в осадок.

II. Коллоидные свойства.

Растворы белков чаще всего достаточно устойчивы. Хорошая растворимость приближает растворы белков к истинным растворам, но высокая молекулярная масса придает им свойства коллоидных систем:

1. способность рассеивать свет (опалисценция). Наблюдается помутнение при боковом освещении - эффект Тиндаля [рис. рассеивающегося луча]. Используется в световой микроскопии (нефелометрии);

2. малая скорость диффузии;

3. высокая вязкость растворов белков;

4. неспособность белков проникать через полупроницаемые мембраны (явление осмоса). На этом основан диализ – очищение белков;