К какой ткани относятся клетки, изображенные на рисунке?

В каких органах встречается эта ткань, какие функции она выполняет?

Рис. 25. Ретикулярная ткань (ретикулярные клетки и ретикулярные волокна). Строма кроветворных органов.

Ретикулярные клетки. 2.Ретикулярные волокна. 3.Лимфоцит. 4.Макрофаг.

    Ретикулярная ткань – разновидность соединительной ткани со специальными свойствами. Образует строму органов кроветворения (за исключением тимуса). Состоит из отростчатых ретикулярных клеток (1) и связанных с ними ретикулярных волокон (2), образующих трехмерную сеть и вплетающихся в отростки фибробластоподобных ретикулоцитов, а также основного межклеточного вещества.

Ретикулярная ткань создает микроокружение для развивающихся клеток крови. Ретикулярные клетки (1) вырабатывают элементы межклеточного вещества (преколлаген, гликозаминогликаны, проэластин) и ростовые факторы, регулирующие развитие гемопоэтических клеток (3,4).

Ретикулярные волокна – продукт синтеза ретикулярных клеток и состоят из коллагена III типа. Они обнаруживаются при импрегнации солями серебра, поэтому называются еще аргирофильными. По растяжимости занимают промежуточное положение между коллагеновыми и эластическими волокнами, выполняют опорную функцию.

Что представлено на рисунке? Назовите структуры, обозначенные цифрами.

Рис. 26.Схема строения тонких и толстых миофиламентов.

Толстый миофиламент. 2.Молекулы миозина. 3.Головки миозина. 4.Тонкий миофиламент. 5.Молекулы актина. 6.Тропомиозин. 7.Тропониновый комплекс.

    Сократительный аппарат мышечного волокна представлен миофибриллами – специальными органеллами, имеющими вид нитей диаметром 1-2 мкм. Они располагаются продольно на всю длину миосимпласта. Миофибриллы состоят из тонких (4) актиновых (диаметр 5 нм) и толстых (1) миозиновых (диаметр 12 нм) филаментов. В состав актиновых филаментов входит белок актин (5), а также белки тропонин и тропомиозин. В отличие от обычных актиновых нитей тонкие миофиламенты не подвергаются постоянному распаду и полимеризации. Это обьясняется присоединением к их актиновым цепочкам стабилизирующего белка - тропомиозина. Молекулы актина (5) имеют глобулярное строение и, соединяясь вместе, образуют длинные цепи. В актиновых филаментах таких цепей две, они образуют двойную спираль. В бороздках между цепями актина лежат молекулы тропомиозина (6). К молекулам тропомиозина на равных расстояниях друг от друга прикрепляются молекулы тропонина. Тропониновый комплекс (7) состоит из трех глобулярных субъединиц: тропонин T , тропонин C и тропонин I . Тропонин T осуществляет прикрепление тропонинового комплекса к тропомиозину. Тропонин C связывается с ионами кальция. Тропонин I препятствует взаимодействию миозиновых головок с актином. В покое молекулы актина связаны с тропомиозином и тропонинами таким образом, что актин блокирован и не может взаимодействовать с миозином.

Толстые филаменты образованы упорядочено упакованными молекулами фибриллярного белка миозина. Каждая молекула миозина состоит из двух частей: головки и хвоста и может изменять пространственную ориентацию за счет шарнирных участков. Головки миозина проявляют ферментативную активность и способны расщеплять АТФ энергия которой идет на сокращение. Хвостовыми частями молекулы миозина соединяются в пучки и формируют толстый миофиламент (1). Головки миозина (3) расположены снаружи.

В покое при низкой концентрации ионов Са²⁺ миозиновые головки не могут взаимодействовать с участками связывания на молекуле актина, потому что они прикрыты тропонин-тропомиозиновым комплексом. При возбуждении повышается концентрации ионов Са²⁺ в области миофиламентов. Взаимодействие актиновых и миозиновых филаментов при сокращении запускается ионами Са²⁺. Субъединица тропонина C тонкого миофиламента, связываясь с Са²⁺, к которому имеет высокую степень сродства, подвергается пространственному изменению. Это меняет форму тропонинового комплекса; происходит перестройка пространственной конфигурации тропомиозина и изменяется форма актиновой нити. Молекулы актина могут взаимодействовать с головками миозина. Миозиновые головки соединяются с ближайшими молекулами актина (с их миозинсвязывающими участками). При этом происходит сокращение миозинов в зонах шарнирных участков и толстая нить продвигается вперед в направлении центральной части изотропного диска. Следующим этапом является разрушение АТФ легкими цепями меромиозина (они присоединены к миозиновым головкам). При этом «разрывается» связь миозина с актином. Шарнирный участок «выпрямляется», т.е. принимает исходное положение. Но миозиновые головки располагающиеся впереди вновь связываются с последующими молекулами актина – и вновь движение вперед. Миозиновые головки «шагают» по актину.

Расслабление после мышечного сокращения происходит в результате снижения концентрации Са²⁺, тропонин С высвобождается, актиновый филамент восстанавливает свою структуру. Миозинсвязывающие участки актина «закрываются» и взаимодействие актина и миозина невозможно. Миофибриллы занимают исходное положение и происходит расслабление мышечного волокна