Потеря биологической активности

75. Какие аминокислоты являются положительно заряженными?

Лизин

76. Методы определения N-концевых аминокислот:

Сенгера

Эдмана

77. Методы определения С-концевых аминокислот:

Рентгеноструктурный анализ

78. Укажите гидрофобные (неполярные) аминокислоты:

Аспарагин

Метионин

79. Типы связей, характерные для первичной структуры:

Пептидная

80. Методы определения вторичной структуры белка:

Рентгеноструктурный анализ

81. Разновидности вторичной структуры белка:

Спираль

5) β- складчатость

82. Разновидности третичной структуры белка:

Глобула

Субъединица

83. Факторы, нарушающие спиральную структуру белков:

Наличие остатков пролина

84. Что является движущей силой в возникновении вторичной структуры белка?

способность остатков аминокислот к образованию водородных связей

85. Какой белок обладает самой высокой степенью α-спирализации полипептидной цепи?

Кератин

86. Основной метод определения третичной структуры белка:

Рентгеноструктурный анализ

87. К фибриллярным белкам относятся:

Коллаген

88. К глобулярным белкам относятся:

Миоглобин

89. Связи, стабилизирующие третичную структуру в глобулярных белках:

Водородные

Гидрофобные взаимодействия

90. Что является движущей силой в возникновении третичной структуры?

Взаимодействие радикалов аминокислот с Н2О

91. Для какого белка впервые была установлена третичная структура?

Миоглобин

92. Какие преимущества дает построение белков из отдельных субъединиц?

Экономит генетический материал

93. Белки, обладающие четвертичной структурой:

Гемоглобин

Лактатдегидрогеназа

94. Какие признаки характерны для гистонов?

Содержат много остатков аргинина и лизина

95. Основными функциями гистонов являются:

Структурная

96. Какие аминокислоты содержатся в гистонах в повышенных количествах?

Лизин

97. К простым белкам относятся:

Протамины

Глютелины

Альбумин

Эластин

98. Простыми белками не являются:

Казеин

99. Какие белки относятся к классу протеиноидов?

Коллаген

100. Какие белки относятся к сложным?

Липопротеины

Гемоглобин

Казеин

101. Казеин относится к классу:

Фосфопротеинов

102. Какие свойства характерны для белков?

Амфотерность

103. Иммуноглобулины относятся к классу:

Гликопротеинов

104. Какие из перечисленных связей являются ковалентными?

Пептидные

Дисульфидные

105. При талассемии наблюдается угнетение синтеза:

Гема

106. При серповидноклеточной анемии нарушается структура:

Гемоглобина

107. К пептидам относятся:

Гастрин

Ангиотензин

108. Какое количество углерода содержится в белках?

51 – 55 %

109. Какое количество азота содержится в белках?

15 – 18 %

110. Какие гормоны имеют пептидную структуру?

Окситоцин

Вазопрессин

111. В белке, имеющем четвертичную структуру, отдельная полипептидная цепь имеет название:

Протомер

112. К пептидам относятся:

Ансерин

Карнозин

113. К какому классу соединений относятся гистоны?

Простые белки

114. Что такое фолдинг белка?

Сворачивание полипептидной цепи

115. Олигомерные белки состоят из:

Двух и более полипептидных цепей

116. К металлопротеинам относятся:

Трансферрин

2) церулоплазмин

117. Какой закон положен в основу колориметрического метода анализа?

Ламберта-Бугера-Бера

118. Универсальные цветные реакции на белки и аминокислоты:

Нингидриновая

Биуретовая

119. Положительную биуретовую реакцию дают вещества, содержащие минимум пептидных связей:

Две

120. Принцип метода ксантопротеиновой реакции заключается в:

Нитровании бензольного кольца

121. Нормальное содержание общего белка в сыворотке крови:

Г/л

122. Гипопротеинемия наблюдается при:

Хронических нефритах

Алиментарной дистрофии

123. Какие вещества используют для высаливания белков?

Су льфат аммония

124. При высаливании белков происходит:

Устранение заряда

Дегидратация молекулы

125. Для очистки раствора белка от низкомолекулярных примесей используют:

Диализ

126. На чем основан метод гель-фильтрации?

На различиях молекулярной массы

На различиях размеров молекул

127. На каких свойствах белков основан метод аффинной хроматографии?

Специфическом  взаимодействии с лигандами

128. Конечные продукты гидролиза простого белка:

Аминокислоты

129. Гидролиз белков могут вызывать:

Кислоты

Трипсин

130. Принцип метода биуретовой реакции заключается в:

образовании комплекса с ионами меди

131. В полунасыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок:

Глобулины

132. При денатурации белков происходит изменение следующих свойств:

Биологической активности

133. Свойства нативных белков: