Работают в «мягких» условиях

Холофермент:

Состоит из апофермента и кофактора

Является сложным белком

Кофермент:

Стабилизирует пространственную структуру апофермента

Определяет каталитическую специфичность фермента

Локализуется в каталитическом участке активного центра фермента

По химической природе кофермент является:

Производным витаминов

Ионом металлов

Гемом

Апофермент:

Участвует в специфическом связывании субстрата

Определяет субстратную специфичность фермента

Облегчает действие кофермента на субстрат

В активном центре фермента обычно обнаруживают аминокислоты:

Тирозин

Аспартат

Лизин

Цистеин

В состав каталитического участка активного центра холофермента входят:

Аминокислоты

Кофермент

Субстратная специфичность фермента определяется:

а поферментом

Для отнесения соединения к субстратам определенного фермента необходимо:

Наличие в его молекуле групп, вступающих во взаимодействие с аминокислотами контактного участка активного центра

Наличие в его молекуле связи, преобразуемой каталитическим участком активного центра

Правильная ориентация преобразуемой связи по отношению к каталитическому участку активного центра

Скорость ферментативной реакции прямо пропорциональна:

Концентрации фермента

Активность ферментов зависит от:

Концентрации субстратов

Концентрации протонов водорода

Концентрации активаторов и ингибиторов

Температуры

Современный механизм действия ферментов включает следующие этапы:

образование фермент-субстратного комплекса

образование активного фермент-субстратного комплекса

образование фермент-продуктного комплекса

Диссоциация фермент-продуктного комплекса

Константа Михаэлиса:

Численно равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции равняется половине максимальной

Отражает сродство фермента к субстрату

Аллостерические ингибиторы:

Изменяют пространственную конфигурацию фермента и его активного центра

Конкурентными ингибиторами ацетилхолинэстеразы являются:

Прозерин

Калимин

К изостерическому типу ингибирования относятся:

Конкурентное

Субстратное

Специфическое необратимое

К аллостерическому типу ингибирования можно отнести:

Неконкурентное

Бесконкурентное

Ретроингибирование

Проферменты – это:

Биологически неактивные предшественники ферментов

Активация проферментов осуществляется путем:

Ограниченного протеолиза

Ковалентной модификации (фосфорилирования - дефосфорилирования)

Ассоциации-диссоциации ферментов-олигомеров

Изоферменты – это:

Формы одного фермента, которые катализируют одну и ту же реакцию, но отличаются физико-химическими и кинетическими свойствами

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Активный центр фермента – совокупность аминокислот, принимающих непосредственное участие в связывании субстрата и осуществлении каталитической реакции

В активном центре фермента различают якорный и каталитический участки

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Большинство ферментов проявляют максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным

Все ферменты проявляют максимальную активность при рН, близком их изоэлектрической точке

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

Ацетилхолинэстераза является простым белком, в активном центре которого обнаруживается аминокислота серин

Ацетилхолинэстераза катализирует реакцию гидролиза нейромедиатора ацетилхолина

Ингибиторы ацетилхолинэстеразы (прозерин) используются при лечении некоторых форм мышечных парезов

Выберите утверждения, правильно характеризующие основные особенности строения и функционирования аллостерических ферментов:

Являются ключевыми ферментами в метаболических превращениях

Имеют пространственно разделенные активный и аллостерический центры

Как правило, являются олигомерными белками

При взаимодействии с субстратами или лигандами происходит кооперативное изменение структуры субъединиц

Выберите из нижеследующих утверждений правильные:

первой фазой биокаталитической реакции является образование фермент-субстратного комплекса