Карциноме предстательной железы

154. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики патологии поджелудочной 

железы:

Альфа-амилаза, липаза, трипсин

155. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражений скелетных мышц:

КК-ММ, альдолаза

156. Оптимальный спектр ферментов для энзимодиагностики поражения миокарда:

ЛДГ, АСТ, КК-МВ

157. Коэффициент Де Ритиса – это соотношение:

АСТ/АЛТ

158. Коэффициент Де Ритиса используется для диагностики:

Печеночной желтухи

159. Фенилкетонурия возникает при отсутствии:

Фенилаланингидроксилазы

160. Ингибиторы протеиназ используются для лечения:

Острого панкреатита

161. Аспарагиназа используется для лечения:

Лимфогрануломатоза

162. ДНК-аза и РНК-аза используются для лечения: 

Вирусного конъюнктивита

163. Ферменты – это:

Катализаторы белковой природы

164. Классификация ферментов основана на:

Типе катализируемой реакции

166. Скорость ферментативной реакции:

максимальна при температуре 37°

167. В соответствии с принципом отрицательной обратной связи:

Скорость реакции снижается при накоплении продукта

168. Ферменты:

Катализаторы белковой природы

169. Перенос функциональной группы от одного атома молекулы на другой атом этой же молекулы катализируют:

Изомеразы

170. Активация путем ограниченного протеолиза характерна для ферментов:

ЖКТ (желудочно-кишечного тракта)

171. При температуре ниже 20°скорость ферментативной реакции:

Снижается

172. Фермент, как и небиологический катализатор:

Ускоряет реакцию

173. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с субстратом - это:

Активный центр

174. Первый класс ферментов называется:

Оксидоредуктазы

175. Необратимым способом активации ферментов является:

Частичный протеолиз

176. Оптимальной температурой для работы ферментов является:

37°

177. Ингибитор – это вещество, которое:

Снижает скорость ферментативной реакции

178. Участок молекулы фермента, способный взаимодействовать с эффектором - это:

Аллостерический центр

179. Класс ферментов, катализирующий перенос функциональных групп с одной молекулы на другую:

Трансферазы

180. Количественная регуляция метаболических путей, как правило, осуществляется:

На уровне транскрипции генов

181. При повышении температуры выше 50° большинство ферментов теряют активность вследствии:

Денатурации

182. Активатор – это вещество, которое:

Увеличивает скорость ферментативной реакции

183. Ферменты, в отличие от небиологических катализаторов:

Обладают высокой специфичностью

184. Класс ферментов, катализирующий реакцию разрыва ковалентной связи под действием молекулы воды:

Гидролазы

185. Наиболее частая регуляция активности ферментов путем ковалентной модификации:

Фосфорилирование

186. При закислении среды большинство ферментов теряют активность вследствии:

Денатурации

187. В соответствие с принципом отрицательной обратной связи в качестве аллостерического ингибитора ключевого фермента будет выступать:

Субстрат

188. Монооксигеназы являются:

Оксидоредуктазами

189. Ограниченный протеолиз происходит при активации:

Трипсина

190. В плазме крови при инфаркте миокарда раньше других повышается уровень:

Креатинкиназы изофермент МВ

192. Для энзимодиагностики мышечной дистрофии можно использовать:

Изофермент ММ креатинкиназы

193. При какой температуре денатурируют ферменты?

80 – 100

194. Температура, оптимальная для действия большинства ферментов:

35 – 40  С

195. Активатор амилазы слюны:

NaCl

196. Расщепление каких субстратов катализирует милаза слюны?

Крахмал

Гликоген

197. Активность амилазы мочи в норме:

28 – 160 г/ч  л

198. Активность амилазы мочи повышается при:

2) эпидемическом паротите

Панкреатите

199. Активаторы панкреатической липазы:

Желчные кислоты

200. В насыщенном растворе сульфата аммония выпадают в осадок:

Альбумины

201. В насыщенном растворе хлорида натрия выпадают в осадок:

Глобулины

202. Нингидриновая реакция открывает в белках:

аминогруппу аминокислот в  -положении

203. Наличие каких аминокислот в белке доказывает ксантопротеиновая реакция?

Триптофана

Тирозина

204. Глобулины выпадают в осадок:

В полунасыщенном растворе сульфата аммония

В насыщенном растворе хлорида натрия

205. Альбумины выпадают в осадок: