N В нативных белках полипептидные цепи плотно упакованы в глобулу, и значительная часть пептидных связей недоступна для гидролитических ферментов

Обмен белков

Основные функции белков:

n Ферментативная – ферменты ускоряют и создают направленность биохимического процесса

n Интегративная – белки-гормоны, белки-рецепторы, транспортные белки, включая мембрано-транспортные белки

n Иммунологическая – белки системы комплемента, антитела иммунной системы (защита от патогенов)

n Сократительная – актин, миозин обеспечивают перемещение тела в пространстве, движение крови, внутриклеточные сократительные белки осуществляют секрецию, пиноцитоз, сокращение и движение клеток

n Структурная – коллаген, эластин и др. – основа соединительной ткани

n Гемостатическая – белки свертывающей и противосвертывающей системы крови

n Особенностью белков является запрограммированная продолжительность жизни

n Это прежде всего связано с адаптивными процессами в организме

n По окончании срока белки распадаются до аминокислот с помощью специфических протеаз (внутриклеточные катепсины)

n Эти аминокислоты являются эндогенными

n Экзогенные аминокислоты, это аминокислоты, образующиеся после переваривания пищевых белков.

I этап (подготовительный)
катаболизма

N В нативных белках полипептидные цепи плотно упакованы в глобулу, и значительная часть пептидных связей недоступна для гидролитических ферментов

n Возникает потребность в предварительной денатурации пищевых белков

n Происходит денатурация пищевых белков в желудке, где рН=1-2, благодаря секреции соляной кислоты

N В сильно кислой среде, связи, стабилизирующие белковую глобулу разрываются и она разворачивается

N Ее внутренние участки открываются для протеолиза – ферментативного гидролиза белков.

n При поступлении пищи в желудок, G-клетками, расположенными на малой кривизне и в пилорической области вырабатывается гормон – гастрин, который активирует главные клетки желудка, синтезирующие пепсиноген

n Пепсиноген - неактивная форма фермента, так клетки желудка защищаются от самопереваривания

n Активация фермента происходит в полости желудка путем отщепления небольшого полипептида (ограниченный протеолиз), причем изменяется первичная структура и образуется активный центр

n Пепсиноген превращается в пепсин

n Такая активация происходит с помощью соляной кислоты и аутокаталитически (пепсин активирует пепсиноген)

n Пепсин является эндопептидазой – расщепляет связи внутри белковой молекулы, образованные ароматическими аминокислотами – фаниаланином, тирозином, триптофаном

n Париетальные (обкладочные) клетки эпителия желудка секретируют соляную кислоту.

Образование соляной кислоты:

n Морфологической особенностью париетальных клеток является большая вакуоль, содержащая соляную кислоту

n Биохимической особенностью этих клеток является наличие карбангедразы, которая катализирует реакцию образования протонов водорода

N Бикарбонатные ионы перемещаются в кровь в обмен на ионы хлора

n Н ⁺ и Cl ^- накапливаются в вакуоли, которая сокращается в ответ на стимуляцию гастрином

n Таким образом, гастрин стимулирует, как главные клетки, секретирующие пепсиноген, так и обкладочные, секретирующие соляную кислоту

Роль соляной кислоты:

N активация пепсиногена

N денатурация пищевых белков

N бактерицидная

N попадая в ДПК активирует клетки, секретирующие секретин, холецистокенин, мотилин

n Дальнейшее переваривание белков идет в кишечнике под действием ферментов поджелудочной железы и энтероцитов

n Как и пепсиноген, панкреотические ферменты секретируются в неактивной форме

Активация ферментов поджелудочной железы:

n Энтеропептидаза (энтероцитов) активирует трипсиноген, секретируемый поджелудочной железой, превращая в трипсин

n Трипсин активирует химотрипсиноген и прокарбрксипептидазу, секретируемые поджелудочной железой, превращая в химотрипсин и карбрксипептидазу

n Трипсин и химотрипсин являются эндопептидазами как и пепсин,расщепляя пептидные связи, располагающиеся внутри полипептидной цепи

n Карбоксипептидаза относится к э кзопептидазам, гидролизуя пептиды, отщепляя аминокислоты соответственно от С-конца пептида

Глюкуронилтрансфераза

n R - OH + УДФ-С₆Н₉О₆ => R - O -С₆Н₉О₆ +УДФ

      сульфотрансфераза

n R-OH + ФАФ -SO₃H => R-O-SO₃H + ФАФ

   глутатионтрансфераза

n R-OH + GSH => RGS + Н₂О

Пути использования аминокислот:

Биогенные амины

n Биогенные амины обладают высокой биологической активностью, поскольку способны оказывать воздействие на другие клетки и ткани в небольших концентрациях (обладают сигнальным действием)

n Образуются из аминокислот в результате декарбоксилирования:

Образование биогенных аминов:

n В результате отщепления a -карбоксильной группы аминокислот образуются амины

n Реакция катализируется декарбоксилазами, коферментом которых является фосфопиридоксаль (витамин В₆).

Образование биогенных аминов:

n g -аминомасляная кислота (ГАМК) образуется из глутамата в ткани головного мозга, выполняя функции тормозного нейромедиатора

n Гистамин образуется из гистидина в тучных клетках

N Выполняет функции гормона

n Метилирование – перенос метильной группировки, с участием метионина, витаминов В₉, В₁₂ (химизм этого процесса в биохимии витаминов).

Трансаминирование

n В ходе реакции трансаминирования аминогруппа переносится от аминокислоты к a-кетокислоте

N Рис. На стр. 490

Обезвреживание аммиака

Пути образования:

N Распад биогенных аминов

n Все азотсодержащие вещества в конечном итоге дают аммиак

n Аммиак токсичен и, поэтому его содержание в клетках и в крови должно быть предельно мало

n При накоплении аммиака в клетке, аммиак вступает в реакцию восстановительного амминирования с альфа-кетоглютаратом:

Восстановительное аминирование:

n Токсическое действие аммиака заключается в том, что большие количества аммиака потребляют большие количества и альфа-кетоглутарата, при этом снижается интенсивность реакций ЦТК, что ведет к снижению синтеза АТФ в клетках

N активирует РНК-полимеразу

N ингибирует протеазы

n Андрогены:

Обмен белков

Основные функции белков:

n Ферментативная – ферменты ускоряют и создают направленность биохимического процесса

n Интегративная – белки-гормоны, белки-рецепторы, транспортные белки, включая мембрано-транспортные белки

n Иммунологическая – белки системы комплемента, антитела иммунной системы (защита от патогенов)

n Сократительная – актин, миозин обеспечивают перемещение тела в пространстве, движение крови, внутриклеточные сократительные белки осуществляют секрецию, пиноцитоз, сокращение и движение клеток

n Структурная – коллаген, эластин и др. – основа соединительной ткани

n Гемостатическая – белки свертывающей и противосвертывающей системы крови

n Особенностью белков является запрограммированная продолжительность жизни

n Это прежде всего связано с адаптивными процессами в организме

n По окончании срока белки распадаются до аминокислот с помощью специфических протеаз (внутриклеточные катепсины)

n Эти аминокислоты являются эндогенными

n Экзогенные аминокислоты, это аминокислоты, образующиеся после переваривания пищевых белков.

I этап (подготовительный)
катаболизма

n В нативных белках полипептидные цепи плотно упакованы в глобулу, и значительная часть пептидных связей недоступна для гидролитических ферментов

n Возникает потребность в предварительной денатурации пищевых белков

n Происходит денатурация пищевых белков в желудке, где рН=1-2, благодаря секреции соляной кислоты